Биологический тест Клеточная химия — белки, нуклеиновые кислоты и АТФ 10 класс

Вариант 1

А1. Белковые мономеры – это

1) ДНК и рРНК

2) моносахариды

3) аминокислоты

4) нуклеотиды

А2. Первичная структура белка – это

1) α-спираль, сшитая водородными связями

2) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

3) взаимное расположение нескольких белковых цепей

4) пространственная конфигурация α-спирали, образованная ковалентными полярными, неполярными и ионными связями

А3. Третичная структура белковой молекулы – это

1) α-спираль, сшитая водородными связями

2) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

3) взаимное расположение нескольких белковых цепей

4) пространственная конфигурация α-спирали, образованная ковалентными полярными, неполярными и ионными связями

А4. Функции ферментов в клетке заключаются в

1) транспорт веществ

2) ускорение химических реакций

3) защита от вирусов и чужеродных белков

4) сокращение мышечных волокон

А5. Потеря белком своих природных свойств

1) ввод в эксплуатацию

2) денатурация

3) ренатурация

4) вещание

А6. Определите, молекуле какого вещества принадлежит нуклеотид, изображенный на рисунке

1) ДНК

2) РНК

3) АТФ

4) белок

А7. Мономером всех типов РНК является

1) нуклеотид

2) рибоза

3) аминокислота

4) урацил

Молекулы мРНК A8 в отличие от тРНК

1) служат матрицей для синтеза рРНК

2) образует рибосомы

3) служат матрицей для синтеза белка

4) образует липиды и углеводы

А9. Универсальным источником энергии для всех реакций, протекающих в клетке, является

1) рРНК

2) АТФ

З) тРНК

4) ДНК

I 1. Функции белков в клетке

1) информация

2) хранение, энергия

3) транспортная, каталитическая

4) регулирующий, защитный

5) структурный, моторный

6) передача наследственной информации

I 2. Установите соответствие между химическим веществом, его функциями, свойствами и структурными характеристиками.

СТРУКТУРНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ И ФУНКЦИИ

А. Является хранилищем наследственной информации

B. Переносит наследственную информацию от ядра к рибосоме

Б. Содержит азотистое пиримидиновое основание — урацил

Г. Состоит из двух скрученных в спираль полинуклеотидных цепей

D. Состоит из одной полинуклеотидной цепи

А. Состоит из нуклеотидов АТНС

ВЕЩЕСТВО

1. ДНК

2 мРНК

Запишите выбранные числа под соответствующими буквами.

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Весь «набор» аминокислот можно разделить на следующие группы:

• Сменный. Эти вещества, входящие в состав белка, могут синтезироваться в организме человека из веществ, сопровождающих пищу. При высоком потреблении той или иной заменимой АМА активируются механизмы, создающие достаточное количество этой аминокислоты из других веществ, имеющихся в данный момент.
• Незаменимый. Эти аминокислоты не способны синтезироваться организмом и могут поступать в него только в готовом виде вместе с пищей.
• Условно незаменим. В эту группу входят аминокислоты, которые в норме синтезируются в организме человека. Но после болезней, при сильном стрессе, проживании в неблагоприятной экологической среде и т д их синтез резко падает или полностью прекращается.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенный)

Похожие темы: Иллюстрации и видео и Структура протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, закодированных генетическим кодом (см рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными или стандартными, некоторые белки содержат специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных аминокислот в процессе посттрансляционных модификаций.

Примечание: в последнее время трансляционно включенные селеноцистеин и пирролизин иногда считаются протеиногенными аминокислотами. Это так называемые 21 и 22 аминокислоты.

Аминокислоты представляют собой структурные соединения (мономеры), из которых состоят белки. Они объединяются друг с другом, образуя короткие полимерные цепи, называемые длинноцепочечными пептидами, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи связана с двумя соседними аминокислотами.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтез белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя поэтапное добавление аминокислот к растущей белковой цепи через рибозимы, осуществляемое рибосомой. Порядок добавления аминокислот считывается в генетический код матрицей мРНК, которая представляет собой РНК-копию одного из генов организма.

Трансляция — биосинтез белка на рибосоме

   

Рис. 6 стадий удлинения полипептида. 

Двадцать две аминокислоты естественным образом входят в состав полипептидов и называются протеиногенными или природными аминокислотами. Из них 20 закодированы с помощью универсального генетического кода.

Остальные 2, селеноцистеин и пирролизин, включаются в белки по уникальному синтетическому механизму. Селеноцистеин образуется, когда транслируемая мРНК включает элемент SECIS, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется кодоном UAG, который обычно функционирует как стоп-кодон у других организмов. За кодоном UAG следует последовательность PYLIS.

Рис. 7. Полипептидная цепь – первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичная структура представляет собой последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка обычно описывают с помощью одно- или трехбуквенных обозначений аминокислотных остатков. Вторичная структура представляет собой локальный порядок фрагмента полипептидной цепи, стабилизированный водородными связями. Третичная структура представляет собой пространственную структуру полипептидной цепи. Структурно он состоит из вторичных структурных элементов, стабилизированных различного рода взаимодействиями, где важную роль играют гидрофобные взаимодействия. Четвертичная структура (или субъединица, домен) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Непротеиногенный)

Кроме стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются непротеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин, ГАМК), либо не продуцируются непосредственно изолированно с помощью стандартных клеточных механизмов (например, гидроксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, содержащиеся в белках, образуются путем посттрансляционной модификации, т.е модификации после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функции или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата обеспечивает усиленное связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другим примером является образование гипузина в факторе инициации трансляции EIF5A путем модификации остатка лизина. Такие модификации также могут определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот — например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть кислотного катаболизма.

Редким исключением из доминирования альфа-аминокислот в биологии является бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина В5), компонента кофермента А в растениях и микроорганизмах. Он специально вырабатывается пропионовокислыми бактериями .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕБЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную небелковую роль в организме. Например, в человеческом мозгу глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК, нестандартная гамма-аминокислота) являются основными возбуждающими и тормозными нейротрансмиттерами. Гидроксипролин (основной компонент коллагеновой соединительной ткани) синтезируется из ролинапа; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов, используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической важности аминокислоты играют важную роль в питании и часто используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются для производства фармацевтических препаратов, биоразлагаемых пластиков и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

Биологическую роль и последствия дефицита аминокислот в организме человека см в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются до мочевины и углекислого газа в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другим продуктом переамидирования является кетокислота, которая является частью цикла лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза. 

Из 20 стандартных аминокислот 8 (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) называются незаменимыми, поскольку организм человека не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в количествах, необходимых для нормального роста, они можно получить только с едой. Но по современным представлениям гистидин и аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какую-либо форму заболевания.

Кроме того, цистеин, таурин, L-тирозин считаются полузаменимыми аминокислотами для детей (хотя технически таурин не является аминокислотой), поскольку метаболические пути, синтезирующие эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Количество необходимых аминокислот также зависит от возраста и состояния здоровья человека, поэтому здесь довольно сложно дать общие рекомендации по питанию.

БЕЛКИ

Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединенных в цепь пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом; в большинстве случаев в синтезе используют 20 стандартных аминокислот.

Рис. 9. Белки – это не просто пища. Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков. Различные формы белков участвуют во всех процессах, происходящих в живых организмах. В организме человека белки образуют мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; Белки входят в состав жидкостей и костей. К белкам относятся также ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме. Дефицит белка в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для определенных целей.

ПИТАНИЕ И БЕЛКИ

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Белки в организме не взаимозаменяемы. Они синтезируются из аминокислот, которые особенно образуются в результате распада белков, содержащихся в пище. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными элементами в питании.

Стоит подчеркнуть, что современная наука о питании говорит о том, что белок должен удовлетворять потребность организма в аминокислотах, а не только в количестве. Эти вещества должны поступать в организм человека в определенных пропорциях между собой.

В организме идет процесс синтеза белка. Если отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, образование белков прекращается. Это может привести к целому ряду серьезных проблем со здоровьем, от расстройства желудка до депрессии и задержки роста у детей. Конечно, такая оценка проблемы очень упрощена, поскольку функции белков в клетках живых организмов более различны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, помимо белков, из аминокислот образуется большое количество небелковых веществ (см ниже), выполняющих особые функции. К ним относится, например, холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейротрансмиттера ацетилхолина — нейротрансмиттеры представляют собой химические вещества, передающие нервный импульс от одной нервной клетки к другой. Таким образом, некоторые аминокислоты незаменимы для нормальное функционирование головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Аминокислотный нейротрансмиттер

Примечание: Нейротрансмиттеры (нейротрансмиттеры, медиаторы) — это биологически активные химические вещества, посредством которых электрохимический импульс передается от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или клеткам железы. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует специальные химические вещества – нейротрансмиттеры. Все внутренние ткани и органы в организме человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т.е нервные клетки контролируют функции организма. Они, как датчики, собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них на периферию идут корректирующие воздействия. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется при помощи особых химических посредников, которые называются медиаторами (от лат mediator — медиатор) или нейротрансмиттерами. По своей химической природе медиаторы относятся к разным группам: биогенные амины, аминокислоты, нейропептиды и др. в настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

• Триптофан является предшественником нейротрансмиттера серотонина.

• L-тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками дофаминовых нейротрансмиттеров катехоламинов, адреналина и норадреналина.

• Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.

• Аргинин является предшественником оксида азота. 

• Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов. 

• Аспартат, глицин и глютамин являются предшественниками нуклеотидов.

Однако не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот до сих пор известны.Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных. Например, канаванин — аналог аргинина, который содержится во многих бобовых, а в особенно больших количествах — в Canavaliagladiata (мечевидный ров). Эта аминокислота защищает растения от хищников, таких как насекомые, и может вызывать заболевания у людей при употреблении в пищу некоторых сырых бобовых.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди всего разнообразия аминокислот только 20 участвуют во внутриклеточном синтезе белка (протеиногенные аминокислоты). В организме человека также обнаружено около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать несколько методов классификации. Названия аминокислот обычно сокращают до 3 букв (см рисунок полипептидной цепи вверху страницы). Специалисты по молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Ароматические соединения (арены) — циклические органические соединения, имеющие в своем составе ароматическую систему. Важнейшими характеристиками являются повышенная стабильность ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения. Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержащие бензольные кольца) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения. Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженный цикл ненасыщенных связей проявляет аномально высокую устойчивость;

Бензол – одно из самых распространенных ароматических соединений

• серосодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, снова тирозин),
• который содержит дополнительную группу СООН (аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота),
• дополнительная группа NH2 (лизин, аргинин, гистидин, а также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Различают неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).    

3. По кислотно-основным свойствам

Кислотно-основные свойства делятся на нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.   

4. По незаменимости

При необходимости организм выделяет те, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей, — незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К замещаемым аминокислотам относятся те аминокислоты, углеродный скелет которых формируется в реакциях метаболизма и способен каким-то образом получить аминогруппу с образованием соответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), то есть их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно у детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот

Химическая структура	Полярность боковой цепи	Изоэлектрическая точка pI	Молекулярная масса, г/моль	Степень гидрофильности	Полярность боковой цепи
1. Алифатический			Очень гидрофильный
Аланин	-1,9	6,0	89	Глютамин	+9,4
Валин*	-2,0	6,0	117	Аспарагин	+9,7
Глицин	-2,4	6,0	75	Глютаминовая кислота	+10,2
Изолейцин*	-2,2	5,9	131	Гистидин	+10,3
Лейцин*	-2,3	6,0	131	Аспарагиновая кислота	+11,0
2. Сера			Лизин*	+15,0
Метионин*	-1,5	5.7	149	Аргинин	+20,0
Цистеин	-1,2	5,0	121	Средняя гидрофильность
3. Ароматический			Треонин*	+4,9
Тирозин	+6,1	5.7	181	Мирный	+5,1
Триптофан*	+5,9	5,9	204	Триптофан*	+5,9
Фенилаланин*	+0,8	5,5	165	Пролин	+6,0
4. Оксиаминокислоты	Тирозин	+6,1
Мирный	+5,1	5.7	105	Очень гидрофобный
Треонин*	+4,9	5.6	119	Цистеин	-1,2
5. Дикарбоновая кислота (кислая)	Метионин*	-1,5
Аспарагиновая кислота	+11,0	2,8	133	Аланин	-1,9
Глютаминовая кислота	+10,2	3.2	147	Валин*	-2,0
6. Амиды дикарбоновых кислот	Изолейцин*	-2,2
Аспарагин	+9,7	5.4	132	Лейцин*	-2,3
Глютамин	+9,4	5.7	146	Глицин	-2,4
7. Диаминокислоты (основные)	Фенилаланин*	+0,8
Аргинин	+20,0	10,9	174
Гистидин	+10,3	7.6	155
Лизин*	+15,0	9,7	146
8. Иминокислота
Пролин	+6,0	6.3	115
Примечание: * — незаменимые аминокислоты.

ИЛЛЮСТРАЦИИ И ВИДЕО

СИНТЕЗ БЕЛКА ИЗ АМИНОКИСЛОТ

Рисунок 10. Рибосома в процессе синтеза белка или трансляции (трансляция – это синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК))

Рибосома — важнейшая немембранная органелла в живой клетке, шаровидная или слегка эллипсоидная по форме, диаметром 15—20 нанометров у бактерий (до 25—30 нанометров у эукариот), состоящая из больших и малых субъединиц. Рибосомы служат для синтеза белка из аминокислот в соответствии с заданным шаблоном на основе генетической информации, предоставленной (информационной) матричной РНК или мРНК. Этот процесс называется переводом .

Примечание: У этого красивого макета вверху есть один недостаток (рисунок рибосомы взят ранее из Википедии): непонятно, что имел в виду художник, когда изображал на мРНК между триплетами нуклеотидов (триплетами), кодирующими аминогруппу кислота, несколько вставок, состоящих примерно из двух нуклеотидов. На самом деле триплеты в мРНК идут подряд, без промежутков.

КАК ГЕНОМ РАБОТАЕТ НАД СОЗДАНИЕМ БЕЛКА

ГЕНОМ — совокупность наследственного материала, содержащегося в клетке организма. Геном содержит биологическую информацию, необходимую для построения и поддержания организма.

ТРАНСКРИПЦИЯ — процесс синтеза РНК с использованием ДНК в качестве матрицы, происходящий во всех живых клетках. Другими словами, это перенос генетической информации с ДНК на РНК

Рис. 11. Геном работает над созданием белка

Похожие видео

Пептидная связь

Пептиды – это органические вещества, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной связью. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т д. Образование пептидной связи может многократно повторяться. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (ее называют N-концом), а на другом конце — свободная карбоксильная группа (ее называют C-концом).

Аминокислотный состав белков

Белки представляют собой непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно белковыми мономерами называют 20 типов α-аминокислот, хотя более 170 из них находятся в клетках и тканях.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты – могут синтезироваться; Незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы. Незаменимые аминокислоты необходимо принимать с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполные – в составе отсутствуют некоторые аминокислоты. Если белки состоят только из аминокислот, они называются простыми. Если белки, кроме аминокислот, содержат еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена ​​металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–COOH), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или группу R (остальная часть молекулы). Строение радикала в разных типах аминокислот различно. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие карбоксильную группу и аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе могут действовать как кислоты, так и основания. В водных растворах аминокислоты находятся в различных ионных формах.

Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.

Аминокислоты представляют собой биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH2) и карбоновой кислоты (-COOH) и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевыми элементами в аминокислотах являются углерод, водород, кислород и азот. Другие элементы находятся в боковой цепи некоторых аминокислот.

Рис. 1 – Общая структура α-аминокислот, входящих в состав белков (кроме пролина). Составными частями молекулы аминокислоты являются аминогруппа NH2, карбоксильная группа СООН, радикал (разный для всех α-аминокислот), α-атом углерода (посередине).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, следующий за карбоксильной группой, называется альфа-углеродом, а аминокислоты, боковая цепь которых присоединена к этому атому, называются альфа-углеродом аминокислоты. Это самая распространенная форма аминокислот в природе.

В альфа-аминокислотах, за исключением глицина, альфа-углерод представляет собой хиральный углерод. Для аминокислот, углеродные цепи которых присоединены к альфа-углероду (например, лизин (L-лизин)), атомы углерода обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта и так далее. Некоторые аминокислоты имеют аминогруппу, присоединенную к бета- или гамма-углероду, и поэтому называются бета- или гамма-аминокислотами.

По свойствам боковых цепей аминокислоты делятся на четыре группы. Боковая цепь может превращать аминокислоту в слабую кислоту, слабое основание или эмульгатор (если боковая цепь полярна) или гидрофобное, плохо впитывающее вещество (если боковая цепь неполярна). 

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, которые имеют алифатические нелинейные боковые цепи, такие как лейцин, изолейцин и валин . 

Пролин является единственной протеиногенной аминокислотой, боковая группа которой присоединена к альфа-аминогруппе, и, таким образом, единственной протеиногенной аминокислотой, которая содержит вторичный амин в этом положении. Таким образом, с химической точки зрения пролин является иминокислотой, поскольку в ней отсутствует первичная аминогруппа, хотя в современной биохимической номенклатуре он по-прежнему классифицируется как аминокислота, а также как «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH).Входят в состав белков, их метаболизм тесно связан с метаболизмом аминокислот.По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования , иминокислоты превращаются в аминокислоты.Иминогруппа представляет собой молекулярную группу NH .Двухвалентный.Содержится во вторичных аминах и пептидах.Радикал двухвалентного аммония не существует в свободном виде).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амино-, так и карбоксильную группу, присоединенную к первому (альфа) атому углерода, имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа- или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H2NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенные (то есть «служащие для построения белка») аминокислоты, которые объединяются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивающие построение широкого спектра белков. Они представляют собой L-стереоизомеры («левые» изомеры), хотя некоторые из D-аминокислот («правые» изомеры) встречаются в некоторых бактериях и некоторых антибиотиках).

Рис. 2. Пептидная связь – вид амидной связи, возникающий при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) другой другая аминокислота.

Две аминокислоты (1) и (2) образуют дипептид (цепочку из двух аминокислот) и молекулу воды. По той же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки аминокислот: полипептиды и белки. Различные аминокислоты, которые являются «кирпичиками» белка, различаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Ферменты (энзимы)

Это специфические белки, присутствующие во всех живых организмах и играющие роль биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке протекают при определенной температуре, нормальном давлении и соответствующей кислотности среды. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы в клетке очень медленно, если бы на них не воздействовали ферменты. Ферменты ускоряют реакцию без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации, т е в их присутствии требуется гораздо меньше энергии для придания реакционной способности реагирующим молекулам, либо реакция идет по другому пути с меньшим энергетическим барьером.

Все процессы в живом организме осуществляются прямо или косвенно при участии ферментов. Например, при их действии составляющие пищи (белки, углеводы, липиды и др.) расщепляются до более простых соединений, а затем из них синтезируются новые, характерные для этого типа макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов часто приводят к возникновению тяжелых заболеваний.

По пространственной организации ферменты состоят из нескольких поли- и пептидных цепей и обычно имеют четвертичное строение. Кроме того, ферменты также могут включать небелковые структуры. Белковая часть называется апоферментом, а небелковая – кофактором (если это катионы или анионы неорганических веществ, например, Zn2-Mn2+ и т д.) или коферментом (коферментом) (если это низкомолекулярное органическое вещество).

Предшественниками или компонентами многих коферментов являются витамины. Так пантотеновая кислота является составной частью кофермента А, никотиновая кислота (витамин РР) является предшественником НАД и НАДФ и т.д.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, но в отличие от него характеризуется необычно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи). Это обеспечивает тонкую регуляцию всех жизненных процессов (дыхания, пищеварения, фотосинтеза и др.), происходящих в клетке и организме. Например, фермент уреаза катализирует распад только одного вещества — мочевины (H2N-CO-NH2 + H2O -> —> 2NH 3 + CO2), не оказывая каталитического действия на структурно родственные соединения.

Для понимания механизма действия ферментов с высокой специфичностью очень важна теория активного центра. Согласно ему, в молекуле каждого фермента имеется одно или несколько мест, где происходит катализ за счет тесного (во многих точках) контакта молекул фермента с конкретным веществом (субстратом). Активный центр представляет собой либо функциональную группу (например, ОН-группу серина), либо отдельную аминокислоту. Обычно для каталитического действия необходима комбинация нескольких (в среднем от 3 до 12) аминокислотных остатков, расположенных в определенном порядке. Активный центр также образован ионами металлов, связанными с ферментом, витаминами и другими небелковыми соединениями — коферментами, или кофакторами. Более того, форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты благодаря их идеальному соответствию (комплементарности или комплементарности) друг другу. Роль остальных аминокислотных остатков в большой молекуле фермента заключается в придании молекуле соответствующей сферической формы, необходимой для эффективной работы активного центра. Кроме того, вокруг крупной молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими асимметричной формы. Это приводит к ослаблению химических связей, и катализируемая реакция протекает с меньшими начальными энергозатратами, а значит, и с гораздо большей скоростью. Например, одна молекула фермента каталазы может расщепить более 5 миллионов молекул перекиси водорода (H2O2) за 1 минуту, что происходит при окислении различных соединений в организме.

У некоторых ферментов в присутствии субстрата изменяется конфигурация активного центра, т е фермент ориентирует свои функциональные группы таким образом, чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность.

В заключительной фазе химической реакции фермент-субстратный комплекс разделяется с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принять новые молекулы субстрата.

Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и др. вапример, при температурах, близких к нулю, скорость биохимических реакции замедляются до минимума. Это свойство широко используется в различных отраслях народного хозяйства, особенно в сельском хозяйстве и медицине. В частности, консервация различных органов (почек, сердца, селезенки, печени) перед трансплантацией больному происходит при охлаждении для снижения интенсивности биохимических реакций и продления срока службы органов. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает рост и размножение микроорганизмов (бактерий, грибков и т д.), а также инактивирует их пищеварительные ферменты, так что они больше не могут вызывать деградацию пищевых продуктов.

Источник: Н.А. Лемеза, Л.В. Камлюк, Н.Д. Лисов «Справочник по биологии для абитуриентов в вузы»

9

Ещё в разделе

09.10.2006

АТФ и ее роль в клетке

Цитоплазма каждой клетки, а также митохондрии, хлоропласты и ядра содержат аденозинтрифосфат (АТФ). Он поставляет энергию для большинства реакций, происходящих в клетке. С помощью АТФ клетка синтезирует новые молекулы белков, углеводов, жиров, избавляется от продуктов жизнедеятельности, осуществляет активный транспорт веществ, биение жгутиков и ресничек и т д

2
09.10.2006

Нуклеиновые кислоты

Типы нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты – фосфорсодержащие биополимеры живых организмов, обеспечивающие хранение и передачу наследственной информации. Они были обнаружены в 1869 г швейцарским биохимиком Ф. Мишером в ядрах лейкоцитов, сперматозоидов лососей. Впоследствии нуклеиновые кислоты были обнаружены во всех растительных и животных клетках, вирусах, бактериях и грибах.

7
09.10.2006

Углеводы

Углеводами называют вещества с общей формулой Cn(H2O)m, где pit может иметь разные значения. Само название «углеводы» отражает тот факт, что водород и кислород присутствуют в молекулах этих веществ в том же соотношении, что и в молекуле воды. Помимо углерода, водорода и кислорода производные углеводов могут содержать и другие элементы, например азот.

четыре
09.10.2006

Липиды

Липиды — это жироподобные органические соединения, нерастворимые в воде, но легко растворимые в неполярных растворителях (эфире, бензине, бензоле, хлороформе и др.). Липиды относятся к простейшим биологическим молекулам. Химически большинство липидов представляют собой сложные эфиры высших карбоновых кислот и различных спиртов. Самым известным среди них является жир.

один
09.10.2006

Особенности строения органических веществ

Точный молекулярный состав организмов до сих пор до конца не известен. Это связано с невероятным количеством и сложностью различных молекул даже в одноклеточном организме, не говоря уже о сложных многоклеточных системах. Это разнообразие обусловлено свойствами атомов углерода и их способностью к структурным изменениям. Подавляющее большинство клеточных молекул, кроме воды, принадлежит углероду

0

Химические формулы аминокислот

Условная формула аминокислоты в общем виде:

Вот как выглядит структурная формула аминокислот:

Ниже приведена картинка с названиями аминокислот и структурными формулами:

Вот еще один список аминокислот с молекулярными формулами в табличной форме:

Простые и сложные белки

По химическому составу белки делятся на простые и сложные. К простым белкам относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложным белкам относятся белки, содержащие белковую часть и небелковую часть (протез); простетическая группа может быть образована из ионов металлов, остатка фосфорной кислоты, углеводов, липидов и др. в простым белкам относятся альбумины сыворотки крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. в сложным белкам относятся все протеолипиды и гликопротеины; сложными белками являются, например, иммуноглобулины (антитела), гемоглобин, большинство ферментов и т д

Виды и задачи белка

Белок выполняет различные задачи в организме, его роль зависит от типа строения:

• миозин является одним из основных строительных блоков для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальном функционировании сердечной мышцы и пищеварительной системы. При употреблении в достаточном количестве нормализуется кровоток;

  

  Что такое белок

• коллаген – важнейший белок, состоящий из аминокислот, который оказывает активное влияние на структуру костей, придавая гибкость и прочность костным структурам;
• еще один важный белок – креатин, его первостепенная задача – обеспечить иммунную защиту и повысить устойчивость к внешним негативным воздействиям: высоким или низким температурам, ранам, УФ-облучению, инфекциям.

Каждый фрагмент белка содержит аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Почти так же важен, как фосфор с серой.

Белки делятся на 2 категории в зависимости от скорости действия организма:

• быстро – это сывороточный протеин, его организм получает из молока и продуктов из него. Свойство протеина заключается в быстром процессе переваривания и разделения в аминокислотном составе белков. После употребления такого протеина заметно быстрее формируется мышечная масса, после тренировки тело намного быстрее восстанавливается, активно восполняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
• медленные белки состоят из более сложных соединений, которые перерабатываются организмом дольше. Чаще они имеют длительный эффект в течение 6-8 часов. Представителями группы медленных белков являются соя и казеин. Они используются спортсменами для подавления катаболизма и устранения избыточного жира в организме.

Организм одинаково нуждается в обоих видах белка, иначе могут развиться последствия дефицита. Для обычного человека, не занимающегося спортом или тяжелой работой, достаточно 1 г на 1 кг веса. Если человек испытывает сильный стресс, дозу следует увеличить в 2-3 раза.

Бесплатный вводный урок по химии в онлайн школе Skysmart

Сначала расскажите нам о своем ребенке.Шаг 1 из 2Цели класса ← Далее → Отправить запрос.Шаг 1 из 2

Лейцин

Эта кислота отвечает за восстановление и защиту мышечной ткани, кожи и костей. Именно благодаря лейцину высвобождается гормон роста. Кроме того, эта органическая кислота регулирует уровень сахара в крови и способствует сжиганию жира. Он содержится в мясе, орехах, бобовых, коричневом рисе и зернах пшеницы. Лецитин стимулирует синтез белка, а значит, способствует наращиванию мышечной массы.