Строение, свойства и функции белков

Строение белков

Белки представляют собой органические соединения с большой молекулярной массой, состоящие из остатков α-аминокислот.

Белки состоят из углерода, водорода, азота, кислорода и серы. Некоторые белки образуют комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки имеют большую молекулярную массу: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аспарагин

Пытаясь ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?», ученые в первую очередь открыли аспарагин. Было это еще в 1806 году. Эта кислота участвует в улучшении работы нервной системы. Он содержится во всех животных белках, а также в орехах, картофеле и крупах.

Виды и задачи белка

Белок выполняет различные задачи в организме, его роль зависит от типа строения:

• миозин является одним из основных строительных блоков для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальном функционировании сердечной мышцы и пищеварительной системы. При употреблении в достаточном количестве нормализуется кровоток; 

  Что такое белок

• коллаген – важнейший белок, состоящий из аминокислот, который оказывает активное влияние на структуру костей, придавая гибкость и прочность костным структурам;
• еще один важный белок – креатин, его первостепенная задача – обеспечить иммунную защиту и повысить устойчивость к внешним негативным воздействиям: высоким или низким температурам, ранам, УФ-облучению, инфекциям.

Каждый фрагмент белка содержит аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Почти так же важен, как фосфор с серой.

Белки делятся на 2 категории в зависимости от скорости действия организма:

• быстро – это сывороточный протеин, его организм получает из молока и продуктов из него. Свойство протеина заключается в быстром процессе переваривания и разделения в аминокислотном составе белков. После употребления такого протеина заметно быстрее формируется мышечная масса, после тренировки тело намного быстрее восстанавливается, активно восполняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
• медленные белки состоят из более сложных соединений, которые перерабатываются организмом дольше. Чаще они имеют длительный эффект в течение 6-8 часов. Представителями группы медленных белков являются соя и казеин. Они используются спортсменами для подавления катаболизма и устранения избыточного жира в организме.

Организм одинаково нуждается в обоих видах белка, иначе могут развиться последствия дефицита. Для обычного человека, не занимающегося спортом или тяжелой работой, достаточно 1 г на 1 кг веса. Если человек испытывает сильный стресс, дозу следует увеличить в 2-3 раза.

Серин

Стимулирует мозг и центральную нервную систему. Он содержится в таких продуктах, как: мясо, соя, крупы, арахис.

Аминокислоты и их значение для человеческого организма

Когда мы говорим об аминокислотах, важно учитывать понятие незаменимости. Основным критерием определения биологической ценности аминокислоты является ее способность поддерживать рост человека, что в свою очередь связано с синтезом белка в живом организме.

Незаменимые аминокислоты – это кислоты, которые либо не синтезируются в организме, либо синтезируются со скоростью, недостаточной для метаболизма и образования новых клеток и тканей.

Если исключить из рациона хотя бы одну из незаменимых аминокислот, это приведет к задержке роста и снижению массы тела растущего организма.

К незаменимым аминокислотам относятся валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты – это те, которые организм может синтезировать самостоятельно или получать из пищи. Это включает:

аланин	глицин	серин
аргинин	глютамин	таурин
аспарагин	инозитол	тирозин
аспартат	орнитин	цистеин
гистидин	пролин	цитруллин

Давайте рассмотрим основные функции некоторых аминокислот в организме человека, чтобы лучше понять их важность:

• аспартат используется для процессов регенерации;
• гистидин необходим детям раннего возраста, у которых недостаточный эндогенный синтез;
• глютамин необходим для регенеративных процессов, важный энергетический субстрат при критических состояниях;
• таурин необходим новорожденным с недостаточным эндогенным синтезом, а также больным в критических состояниях. Дефицит таурина возникает при недостатке метионина и цистеина;
• тирозин необходим маленьким детям, у которых недостаточный эндогенный синтез. При сниженной функции почек снижается образование тирозина из фенилаланина;
• цистеин необходим детям раннего возраста с недостаточным эндогенным синтезом. Дефицит цистеина возникает, когда в рационе недостаточно метионина. Необходим при нарушениях функции печени, а также больным в критических состояниях.

Аланин

Способствует ускорению метаболизма углеводов и выведению токсинов из печени. Он содержится в таких продуктах, как: мясо, птица, яйца, рыба и молочные продукты.

Аминокислотный состав белков

Белки представляют собой непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно белковыми мономерами называют 20 типов α-аминокислот, хотя более 170 из них находятся в клетках и тканях.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты – могут синтезироваться; Незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы. Незаменимые аминокислоты необходимо принимать с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполные – в составе отсутствуют некоторые аминокислоты. Если белки состоят только из аминокислот, они называются простыми. Если белки, кроме аминокислот, содержат еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена ​​металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–COOH), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или группу R (остальная часть молекулы). Строение радикала в разных типах аминокислот различно. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие карбоксильную группу и аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе могут действовать как кислоты, так и основания. В водных растворах аминокислоты находятся в различных ионных формах.

Тирозин

Отвечает за регулирование артериального давления и аппетита. При недостатке этой кислоты человек страдает быстрой утомляемостью. Чтобы избежать таких проблем, ешьте бананы, семечки, орехи и авокадо.

Глутамин

Необходим в белке для роста мышц и поддержки. Это также «топливо» мозга. Кроме того, глютамин выводит из печени все, что попадает туда с нездоровой пищей. Приготовление денатурирует кислоту, поэтому петрушку и шпинат нужно есть сырыми, чтобы компенсировать ее.

Пептидная связь

Пептиды – это органические вещества, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной связью. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т д. Образование пептидной связи может многократно повторяться. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (ее называют N-концом), а на другом конце — свободная карбоксильная группа (ее называют C-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение некоторых специфических функций белков зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно удерживать белки в вытянутом виде, в виде цепи, поэтому полипептидные цепи сворачиваются и приобретают определенную трехмерная структура или конформация. Различают 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, из которых состоит белковая молекула. Связь между аминокислотами пептидная.

Если белковая молекула состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, различающихся порядком чередования аминокислот, равно 1020. С 20 аминокислотами можно составить еще большее количество различных комбинаций от них. В организме человека обнаружено около десяти тысяч различных белков, отличающихся как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства белковой молекулы и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепи приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена шестой глутаминовой аминокислоты в β-субъединице гемоглобина на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание – серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура представляет собой упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (похоже на растянутую пружину). Витки спирали укреплены водородными связями между карбоксильными группами и аминогруппами. Почти все группы CO и NH участвуют в образовании водородных связей. Они слабее пептидов, но многократные повторения обеспечивают стабильность и жесткость этой конфигурации. На уровне вторичной структуры находятся белки: фиброин (шелк, ткань), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура представляет собой укладку полипептидных цепей в сферы, в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в формировании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри сферы, а гидрофильные стремятся появиться на поверхности молекулы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды). В некоторых белках третичная структура стабилизирована ковалентными дисульфидными связями, образующимися между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры находятся ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более сферами. Субъединицы удерживаются в молекуле ионными, гидрофобными и электростатическими взаимодействиями. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком с четвертичной структурой является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). Каждая субъединица связана с молекулой гема, содержащей железо.

Если пространственная конформация белков по каким-либо причинам отклоняется от нормы, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губчатой ​​энцефалопатии) является аномальная конформация прионов, поверхностных белков нервных клеток.

Как предупредить дефицит аминокислот

Контроль за сбалансированным и регулярным питанием является основой для поддержания аминокислотного состава на должном уровне. Но это не всегда возможно, и вот почему. Если вы употребляете только продукты питания, невозможно положить в тарелку только аминокислоты. Также нужно учитывать калорийность еды, содержание жиров, углеводов, клетчатки и т.д. В итоге количество потребляемых аминокислот можно ограничить двумя-тремя, но серьезно «загрузить» лишние калории. Эта проблема особенно актуальна для спортсменов, следящих за фигурой и тех, кому нежелательна жирная или калорийная пища с точки зрения здоровья.

Триптофан

Еще один важный ингредиент. Он отвечает за синтез серотонина, который часто называют гормоном хорошего самочувствия. Дефицит триптофана можно обнаружить по нарушениям сна, аппетита. Эта кислота также регулирует дыхательную функцию и кровяное давление. Он в основном содержится в: морепродуктах, красном мясе, птице, молочных продуктах и ​​пшенице.

Свойства белков

Аминокислотный состав, строение белковой молекулы определяют ее свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые аминокислотными радикалами: чем больше в белке кислых аминокислот, тем более выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и фиксировать H+ определяет буферные свойства белков; одним из самых мощных буферов является гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть растворимые белки (фибриноген), есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть химически активные белки (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к различным условиям внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (тепло, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменение рН, радиация, обезвоживание)

может вызвать нарушение структурной организации белковой молекулы. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называется денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих ту или иную структуру белка. Сначала рвутся самые слабые связи, а когда условия ужесточаются, еще сильнее. Поэтому сначала утрачиваются четвертичные, затем третичные и вторичные структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком его биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, она может быть обратимой, и в этом случае происходит самовосстановление характерной для белка конформации. Такой денатурации подвергаются, например, мембранные рецепторные белки. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, денатурацию называют необратимой.

Глютаминовая кислота

Это важный элемент для здорового функционирования головного и спинного мозга. Часто продается как добавка глутамата натрия. Содержится в яйцах, мясе, молочных продуктах, рыбе, моркови, кукурузе, помидорах и шпинате.

Аргинин

Когда мы говорили о том, сколько протеиногенных аминокислот входит в состав белков и какие функции они выполняют, мы убедились, что каждая из них важна для организма. Однако есть кислоты, которые, по мнению специалистов, считаются наиболее значимыми. К ним относится аргинин. Он отвечает за здоровое функционирование мышц, суставов, кожи и печени, а также укрепляет иммунную систему и сжигает жир. Аргинин часто используется бодибилдерами и теми, кто хочет похудеть, в составе пищевых добавок. Он встречается в природе в мясе, орехах, молоке, злаках и желатине.

Лизин

Эта аминокислота играет важную роль в функционировании иммунной системы. Его основная задача – синтез антител, защищающих наш организм от воздействия вирусов и аллергенов. Кроме того, лизин регулирует процесс обновления костной ткани и коллагена, а также гормоны роста. Эта органическая кислота содержится в таких продуктах, как: яйца, картофель, красное мясо, рыба и молочные продукты.

Метионин

Мало кто знает, сколько аминокислот в белке, но многие знают, что метионин активно сжигает жировую ткань. Но это далеко не все полезные свойства этой кислоты. Это влияет на выносливость и работоспособность человека. Если в организме его не хватает, это сразу можно понять по коже и ногтям. Метионин содержится в таких продуктах, как: мясо, рыба, семечки, бобовые, лук, чеснок и молочные продукты.

Сколько аминокислот входит в состав белка

Строение белков достаточно сложное, рассмотрим его на базовом уровне. Мы знаем, что аминокарбоновые кислоты являются строительными блоками здания, называемого белком, и мегаполиса, называемого человеком. Однако не все белки содержат именно те элементы, которые нам нужны. Если посмотреть на белок под микроскопом, можно увидеть цепочку аминокислот, соединенных пептидными связями. Грубо говоря, звенья этой цепочки выполняют роль ремонтно-строительного материала в нашем организме.

Удивительно, но было время, когда ученые не знали, сколько различных аминокислот содержится в белках. Большинство из них были открыты в 19 веке, а остальные в 20 веке. Ученым понадобилось 119 лет, чтобы окончательно ответить на вопрос: «Сколько аминокислот в белке?» Строение каждого из них было изучено дополнительно.

На сегодняшний день известно, что 20 протеиногенных аминокарбоновых кислот необходимы для нормального функционирования организма человека. Эти двадцать часто называют основными кислотами. С точки зрения химии они классифицируются по многим критериям. А вот обычным людям ближе всего классификация по способности кислот синтезироваться в нашем организме. На этом основании аминокислоты взаимозаменяемы и незаменимы.

Эта классификация имеет некоторые недостатки. Например, аргинин считается незаменимым при некоторых физиологических состояниях, но он может синтезироваться организмом. А восполняется гистидин в таких малых количествах, что его все равно приходится принимать с едой.

Теперь, когда мы знаем, сколько типов аминокислот входит в состав белков, давайте подробнее рассмотрим оба типа.

Какие бывают белки

По строению

По строению белки делятся на простые (белки) и сложные (белки):

• составные части простых белков состоят из более чем 20 различных остатков α-аминокислот;
• сложные белки могут содержать ионы металлов или образовывать комплексные соединения с углеводами, липидами и др.

По форме молекулы

По форме молекулы белки делятся на глобулярные и фибриллярные:

• форма глобулярной белковой молекулы – сфера (сфера или эллипс). Например, альбумин (яичный белок), казеин (молочный белок). Такие белки растворимы в воде;
• форма молекулы фибриллярных белков – фибрилла (нити или волокна). Например, кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (мышцы, сухожилия). Эти белки не растворяются в воде.

По аминокислотному составу

Как мы уже знаем, это незаменимые аминокислоты. Итак, в зависимости от их наличия белки бывают либо полноценными, либо дефектными:

• к полноценным белкам относятся белки животного происхождения, также к полноценным белкам относятся некоторые растения: картофель, бобовые и другие;
• неполностью включает желатин и белки преимущественно растительного происхождения.

По растворимости

Растворимость белков зависит от их строения, значения рН, солевого состава раствора, температуры и определяется природой групп, находящихся на поверхности белковой молекулы.

Так есть белки (глобулины), которые растворяются только в растворах солей и не растворяются в чистой воде, в то время как противоположные альбумины хорошо растворяются в чистой воде.

К нерастворимым белкам относятся кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (сухожилия), фиброин (шелк, паутина).

Гистидин

Это важный строительный материал для всех внутренних органов. Он играет почти ключевую роль в формировании красных и белых кровяных телец. Положительно влияет на иммунную систему и половую функцию. Благодаря широкому спектру применения запасы гистидина в организме быстро расходуются. Поэтому важно принимать его вместе с едой. Содержится в мясе, молочных продуктах и ​​сухих завтраках.

Аспарагиновая кислота

Считается универсальным топливом для нашего организма, так как значительно улучшает обмен веществ. Он содержится в молоке, тростниковом сахаре, птице и говядине.

Пептиды

Вернемся к продукту синтеза двух аминокислот — пептиду — и дадим ему определение.

Пептид представляет собой продукт конденсации двух или более аминокислот, связанных между собой пептидной связью.

Пептиды и белки — это одно и то же? Между ними действительно есть сходство, но есть и различия:

1. Основные отличия заключаются в структуре и размере. Белки намного крупнее пептидов. Пептиды состоят из 2-50 аминокислот, а белки состоят из более чем 50 аминокислот.
2. Пептиды менее строго определены по структуре, тогда как белки могут принимать сложные конформации.
3. Пептиды делятся на олигопептиды и полипептиды, а белок состоит из нескольких полипептидов.

Причины дефицита аминокислот

Даже при нынешнем уровне доступности всей информации продолжает бытовать заблуждение, что полный набор аминокислот можно получить только из продуктов животного происхождения. На самом деле аминокарбоновые кислоты также синтезируются в растениях. Но биодоступность (усвояемость) таких АУК несколько ниже, чем их продуктов животного происхождения.

Вегетарианство. Веганам необходимо более тщательно контролировать свой рацион, чтобы получать из пищи незаменимые аминокислоты.

Высокие нагрузки. Еще одна группа риска – это люди, подвергающиеся чрезмерным физическим или умственным нагрузкам. В таких условиях потребление аминокислот значительно выше, так как они должны восстанавливать клеточные и тканевые ресурсы, израсходованные во время физической нагрузки или стресса.

Некоторые болезни. Они также могут быть причиной дефицита аминокислот. В частности, нарушение всасывания питательных веществ, когда определенные вещества, потребляемые с пищей, проходят через организм «транзитом» и не способны участвовать в синтезе аминокислот или восполнять их дефицит.

Валин

Выполняет функцию восстановления поврежденных волокон и контролирует обменные процессы в мышцах. При сильной нагрузке может оказывать стимулирующее действие. Он также играет роль в умственной деятельности человека. Помогает в лечении печени и головного мозга от негативного воздействия алкоголя и наркотиков. Человек может получить валин из: мяса, грибов, сои, молочных продуктов и арахиса.

Примечательно, что 70% всех органических кислот в нашем организме занимают всего три аминокислоты: лейцин, изолейцин и валин. Поэтому они считаются наиболее важными для обеспечения нормального функционирования организма. В спортивном питании даже выделили специальный комплекс BCAA, содержащий именно эти три кислоты.

Продолжаем отвечать на вопрос, сколько крупных аминокислот входит в состав белка, и переходим к заменимым представителям класса.

Лейцин

Эта кислота отвечает за восстановление и защиту мышечной ткани, кожи и костей. Именно благодаря лейцину высвобождается гормон роста. Кроме того, эта органическая кислота регулирует уровень сахара в крови и способствует сжиганию жира. Он содержится в мясе, орехах, бобовых, коричневом рисе и зернах пшеницы. Лецитин стимулирует синтез белка, а значит, способствует наращиванию мышечной массы.

Химические формулы аминокислот

Пролин

Отвечает за синтез коллагена. При недостатке пролина в организме начинаются проблемы с суставами. В основном он содержится в животных белках, поэтому это, пожалуй, единственное вещество, которого не хватает людям, которые не едят мясо.

Треонин

В попытке выяснить, сколько аминокислот в белке, ученые одними из последних открыли такое вещество, как треонин. Но это очень полезно для человека. Треонин отвечает за все важнейшие системы в организме человека, а именно за нервную систему, иммунную систему и сердечно-сосудистую систему. Первым признаком его дефицита являются проблемы с зубами и костями. Большинство людей получают треонин из молочных продуктов, мяса, грибов, овощей и сухих завтраков.

Функции белков

Строительство	Белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспорт	Белок крови гемоглобин связывает кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносится углекислый газ; В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос определенных веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и наоборот.
Нормативный	Белковые гормоны участвуют в регуляции метаболических процессов. Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови, способствует синтезу гликогена и увеличивает образование жира из углеводов.
Защитный	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные их связывать и обезвреживать. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечения.
Двигатель	Сократительные белки актин и миозин вызывают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнал	Молекулы белков встроены в поверхностную мембрану клетки, способны изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, получая таким образом сигналы из внешней среды и передавая команды в клетку.
Бронировать	Как правило, белки в организме животных не запасаются, за исключением яичного альбумина и молочного казеина. Но благодаря белкам в организме некоторые вещества могут запасаться про запас, например при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а запасается и образует комплекс с белком ферритином.
Энергия	При расщеплении 1 г белка на конечные продукты выделяется 17,6 кДж. Сначала белки расщепляются до аминокислот, а затем до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака. Однако белки используются в качестве источника энергии только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) уже израсходованы.
Каталитический	Одна из важнейших функций белков. Обеспечен белками – ферментами, ускоряющими биохимические реакции, протекающие в клетках. Например, рибулозобисфосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 в процессе фотосинтеза.

Цистеин

Эта аминокислота в организме отвечает за синтез кератина. Без него не было бы здоровых ногтей, волос и кожи. Содержится в таких продуктах, как: мясо, яйца, красный перец, чеснок, лук и брокколи.

Заменимые

Основное отличие от этой группы в том, что все ее представители могут образовываться в организме путем эндогенного синтеза. Слово «заменяемый» многих вводит в заблуждение. Поэтому несведущие люди часто говорят, что эти аминокислоты нельзя употреблять с пищей. Конечно, это не так! Обменные кислоты, как и незаменимые, необходимо включать в ежедневный рацион. На самом деле они могут быть образованы из других веществ. Но это происходит только при неправильном питании. Затем часть полезных веществ и незаменимых кислот используют для восстановления заменимых кислот. Поэтому он не совсем полезен для организма. Проанализируем незаменимые кислоты, входящие в «большую двадцатку».

Структура белков

После того, как мы рассмотрели все производные белков, пора перейти к строению белков.

Как видно из рисунка, белки имеют 4 структуры: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. Рассмотрим каждый немного подробнее.

1. Первичная структура белка является простейшим типом структуры белка. Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Последовательность аминокислот в белке определяется ДНК, а именно геном, который кодирует этот белок. Изменение всего лишь одной аминокислоты имеет последствия: например, если вместо глутаминовой кислоты в молекуле гемоглобина есть валин, у человека развивается серповидноклеточная анемия. Когда глутаминовая кислота заменяется валином, клетки гемоглобина вытягиваются и принимают форму луны или серпа.
2. Вторичная структура — пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия функциональных групп в пептидном остове (полипептидная цепь без атомов R-групп). Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спираль и β-лист. Обе структуры удерживаются в виде водородных связей между кислородом карбонильной группы одной аминокислоты и водородом аминогруппы другой аминокислоты.
3. Третичная структура – ​​это пространственная структура всей белковой молекулы, состоящая из одной цепи. Эта структура обусловлена ​​взаимодействием между R-группами аминокислот, из которых состоит белок. К числу взаимодействий между R-группами, образующими третичную структуру, относятся водородные, ионные и диполь-дипольные связи, а также дисперсионные силы.
4. Четвертичная структура – ​​взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, представляют собой особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) превышает скорость реакций с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое действует фермент, называется субстратом.

Ферменты представляют собой глобулярные белки; по своим структурным свойствам ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты представляют собой простые белки, т.е состоят только из аминокислот. Сложные ферменты представляют собой сложные белки, т е в их составе, кроме белковой части, имеется группа небелкового характера — кофактор. Кофакторами некоторых ферментов являются витамины. В молекуле фермента выделяется особая часть, называемая активным центром. Активный центр представляет собой небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. После завершения реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт(ы) реакции. Некоторые ферменты имеют (помимо активных) аллостерические центры — места, к которым прикрепляются регуляторы скорости фермента (аллостерические ферменты).

Реакции ферментативного катализа характеризуются: 1) высокой эффективностью, 2) строгой избирательностью и направленностью действия, 3) субстратной специфичностью, 4) тонкой и точной регуляцией. Субстратность и реакционная специфичность реакций ферментативного катализа объясняется гипотезами Э. Фишера (1890) и Д. Кошланда (1959.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивают с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «ручной перчатки») предположил, что пространственное соответствие между структурой субстрата и активным центром фермента создается только в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу также называют гипотезой индуцированной адаптации.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, их активность наиболее высока в физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов могут работать только при температуре от 0 до 40°C. В этих пределах скорость реакции увеличивается примерно на 2 раза на каждые 10°С повышения температуры. При температуре выше 40 °С происходит денатурация белка и снижение активности фермента. При температурах, близких к температуре замерзания, ферменты инактивируются.

С увеличением количества субстрата скорость ферментативной реакции увеличивается до тех пор, пока число молекул субстрата не сравняется с числом молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость возрастать не будет, так как активные центры фермента насыщаются. Увеличение концентрации фермента приводит к увеличению каталитической активности, так как большее число молекул субстрата претерпевает превращения в единицу времени.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или более низких значениях рН активность фермента снижается. При резких изменениях рН фермент денатурирует.

Скорость аллостерических ферментов регулируется веществами, которые прикрепляются к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, их называют активаторами; если они замедляются, их называют ингибиторами.

 

Глицин

Помогает крови свертываться, а глюкоза превращается в энергию. Он содержится в мясе, рыбе, бобовых и молоке.

Фенилаланин

Эта альфа-аминокислота отвечает за нормальное функционирование центральной нервной системы. Его дефицит в организме приводит к приступам депрессии и хроническим заболеваниям. Фенилаланин помогает нам концентрироваться и запоминать нужную информацию. Входит в состав лекарственных средств, применяемых при лечении психических расстройств, в том числе болезни Паркинсона. Положительно влияет на функцию печени и поджелудочной железы. Аминокислота содержится в: орехах, грибах, курице, молочных продуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре.